Holoenzyme Egenskaber, Funktioner og Eksempler



en holoenzima er et enzym, der består af en proteindel kaldet apoenzyme kombineret med et ikke-protein molekyle kaldet en cofactor. Hverken apoenzymet eller cofactoren er aktive, når de er adskilte; det vil sige at kunne fungere, de skal kobles.

Således er holoenzymerne de kombinerede enzymer og følgelig er de katalytisk aktive. Enzymer er en type biomolekyler, hvis funktion er grundlæggende at øge hastigheden af ​​cellulære reaktioner. Nogle enzymer har brug for hjælp fra andre molekyler, kaldet cofactors.

Kofaktorerne suppleres med apoenzymerne og danner et aktivt holoenzym, som udfører katalysen. De enzymer, der kræver en bestemt cofaktor, er kendt som konjugerede enzymer. Disse har to hovedkomponenter: cofaktoren, som kan være en metallisk (uorganisk) ion eller et organisk molekyle; apoenzymet, proteindelen.

indeks

  • 1 kendetegn
    • 1.1 Bestået af apoenzymer og cofaktorer
    • 1.2 De indrømmer en række kofaktorer
    • 1.3 Midlertidig eller permanent union
  • 2 funktion
  • 3 Eksempler på fælles holoenzymer
    • 3.1 RNA-polymerase
    • 3,2 DNA-polymerase
    • 3.3 Carbonanhydrase
    • 3,4 hæmoglobin
    • 3,5 cytochromoxidase
    • 3,6 pyruvat kinase
    • 3,7 pyruvatcarboxylase
    • 3,8 Acetyl CoA carboxylase
    • 3,9 monoaminoxidase
    • 3.10 Lactat dehydrogenase
    • 3.11 Catalase
  • 4 referencer

funktioner

Dannet af apoenzymer og cofaktorer

Apoenzymerne er proteindelen af ​​komplekset, og cofaktorerne kan være ioner eller organiske molekyler.

De indrømmer en række kofaktorer

Der er flere typer cofactors, der hjælper med at danne holoenzymerne. Nogle eksempler er coenzymer og almindelige vitaminer, for eksempel: vitamin B, FAD, NAD +, C-vitamin C-vitamin A.

Nogle kofaktorer med metalioner, for eksempel: kobber, jern, zink, calcium og magnesium, blandt andre. En anden klasse af cofaktorer er de såkaldte protese grupper.

Midlertidig eller permanent union

Kofaktorerne kan tilslutte sig apoenzymerne med forskellig intensitet. I nogle tilfælde er foreningen svag og midlertidig, mens i andre tilfælde er foreningen så stærk, at den er permanent.

I tilfælde, hvor foreningen er midlertidig, når cofaktoren fjernes fra holoenzymet, bliver den apoenzyme igen og ophører med at være aktiv.

funktion

Holoenzymet er et enzym, der er klar til at udøve sin katalytiske funktion; det vil sige at fremskynde visse kemiske reaktioner, der genereres i forskellige områder.

Funktionerne kan variere afhængigt af holoenzymets specifikke handling. Blandt de vigtigste er DNA-polymerasen, hvis funktion er at sikre, at DNA-kopiering udføres korrekt.

Eksempler på fælles holoenzymer

RNA polymerase

RNA-polymerase er et holoenzym, som katalyserer syntesereaktionen af ​​RNA. Dette holoenzym er nødvendigt for at opbygge RNA-tråde fra template-DNA-tråde, der fungerer som skabeloner under transkriptionsprocessen.

Dens funktion er at tilføje ribonukleotider i 3-terminalen af ​​et voksende RNA-molekyle. I prokaryoter har RNA-polymerasen apoenzyme en cofactor kaldet sigma 70.

DNA-polymerase

DNA-polymerase er også et holoenzym, der katalyserer polymerisationsreaktionen af ​​DNA. Dette enzym spiller en meget vigtig rolle for celler, fordi det er ansvarligt for replikering af genetisk information.

DNA-polymerase har brug for en positivt ladet ion, normalt magnesium, for at udføre sin funktion.

Flere typer af DNA-polymerase: DNA-polymerase III er et holoenzym, der har to centrale enzymer (Pol III), der hver består af tre underenheder (α, ɛ og θ), en glideklemme, der har to beta-underenheder og et kompleks af charge fixation, der har flere underenheder (δ, τ, γ, ψ og χ).

Carbonanhydrase

Carbonanhydrase, også kaldet dehydratase carbonat, tilhører en familie af holoenzymes der katalyserer den hurtige omdannelse af kuldioxid (CO2) og vand (H20) i bicarbonat (H2CO3) og protoner (H +).

Enzymet kræver en zinkion (Zn + 2) som en cofaktor for at udføre sin funktion. Reaktionen katalyseret af carbonanhydrase er reversibel, hvorfor aktiviteten anses for vigtig i betragtning af, at det hjælper med at opretholde syre-basebalancen mellem blod og væv.

hæmoglobin

Hæmoglobin er et meget vigtigt holoenzym til transport af gasser i dyrevæv. Dette protein til stede i røde blodlegemer indeholder jern (Fe + 2), og dets funktion er at transportere ilt fra lungerne til andre områder af kroppen.

Den molekylære struktur af hæmoglobin er en tetramer, hvilket betyder, at den er sammensat af 4 polypeptidkæder eller underenheder.

Hver underenhed af dette holoenzym indeholder en hæmgruppe, og hver hæmgruppe indeholder et jernatom, der kan binde til oxygenmolekyler. Hæmegruppen af ​​hæmoglobin er dens protetiske gruppe, som er nødvendig for dens katalytiske funktion.

Cytochromoxidase

Cytochromoxidase er et enzym, der deltager i processerne for at opnå energi, som udføres i mitokondrier fra næsten alle levende væsener.

Det er et komplekst holoenzym, der kræver samarbejde mellem visse cofaktorer, jern og kobberioner, for at kunne katalysere reaktionen ved elektronoverførsel og ATP-produktion.

Pyruvat kinase

Pyruvatkinase er et andet vigtigt holoenzym for alle celler, fordi det deltager i en af ​​de universelle metaboliske veje: glycolyse.

Dens funktion er at katalysere overførslen af ​​en phosphatgruppe fra et molekyle kaldet phosphoenolpyruvat til et andet molekyle kaldet adenosindiphosphat til dannelse af ATP og pyruvat.

Apoenzymet kræver kalium (K ') og magnesium (Mg + 2) kationer som cofaktorer for at danne det funktionelle holoenzym.

Pyruvatcarboxylase

Et andet vigtigt eksempel er pyruvatcarboxylase, et holoenzym, der katalyserer overførslen af ​​en carboxylgruppe til et pyruvatmolekyle. Således omdannes pyruvat til oxaloacetat, et vigtigt mellemprodukt i metabolismen.

For at være funktionelt aktiv kræver pyruvatcarboxylaseapoenzymet en cofaktor kaldet biotin.

Acetyl CoA carboxylase

Acetyl-CoA carboxylase er et holoenzym, hvis co-faktor, som navnet antyder, er coenzym A.

Når apoenzymet og coenzym A er koblet, er det katalytisk aktivt holoenzym for dets funktion at overføre en carboxylgruppe til acetyl-CoA til malonylcoenzym A convert (malonyl-CoA).

Acetyl-CoA udfører vigtige funktioner i både dyreceller og planteceller.

Monoaminoxidase

Dette er et vigtigt holoenzym i det menneskelige nervesystem, dets funktion er at fremme nedbrydningen af ​​visse neurotransmittere.

For at monoaminoxidasen skal være katalytisk aktiv, skal den være kovalent bundet til dens cofaktor, flavin-adenin-dinukleotidet (FAD).

Lactat dehydrogenase

Lactat dehydrogenase er et vigtigt holoenzym for alle levende væsener, især i væv, som bruger meget energi, såsom hjerte, hjerne, lever, skeletmuskulatur, lunger, blandt andre..

Dette enzym kræver tilstedeværelsen af ​​dets cofaktor, nikotinamidadenindinukleotidet (NAD) for at katalysere omdannelsesreaktionen af ​​pyruvat til lactat.

katalase

Catalase er et vigtigt holoenzym til forebyggelse af cellulær toksicitet. Dens funktion er at nedbryde hydrogenperoxid, produkt af cellulær metabolisme, i ilt og vand.

Catalase-apoenzymet kræver to cofaktorer, der skal aktiveres: en manganion og en protesegruppe HEMO, der ligner den af ​​hæmoglobin.

referencer

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Preliminær undersøgelse af serum lactat dehydrogenase (LDH) -prognnostisk biomarkør i carcinombryst. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Struktur af biotinyl-domænet af acetyl-coenzym En carboxylase bestemt ved MAD-fasning. struktur, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokemi (8. udgave). W. H. Freeman og Company.
  4. Butt, A. A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Forbindelsen af ​​serum lactat dehydrogenase niveau med udvalgte opportunistiske infektioner og HIV progression. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funktion af kulsyreanhydrase i blod. natur, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Strukturer og mekanisme af monoaminoxidasefamilien. Biomolekylære begreber, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Human pyruvatkinase M2: Et multifunktionelt protein. Protein Science, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W.W., Wallace, J.C., & Attwood, P.V. (2008). Struktur, mekanisme og regulering af pyruvatcarboxylase. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymer af pyruvatkinase. Transaktioner med biokemiske samfund, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologi (7. udgave) Cengage Learning.
  11. Supuran, C.T. (2016). Struktur og funktion af kulsyreanhydraser. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). Monoaminoxidaser: sikkerhed og usikkerhed. Nuværende Medicinsk Kemi, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Grundlag for biokemi: Livet på Molekylært niveau (5. udgave). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., & Li, L.Z. (2014). Er højere laktat en indikator for tumormetastatisk risiko? En pilot MRS undersøgelse ved anvendelse af hyperpolariseret13C-pyruvat. Akademisk Radiologi, 21(2), 223-231.