Immunoglobuliner Struktur, Typer og Funktioner

den immunglobuliner De er molekyler, der gør B-lymfocytter og plasmaceller, der hjælper med at forsvare kroppen. De består af et glycoproteinbiomolekyle, der tilhører immunsystemet. De er et af de mest rigelige proteiner af blodserum efter albumin.

Antistof er et andet navn, som immunoglobuliner modtager, og de betragtes som globuliner på grund af deres adfærd i elektroforese af blodserumet, der indeholder dem. Immunglobulinmolekylet kan være enkelt eller komplekst, afhængigt af om dets præsentation er som en monomer eller polymeriseres.

Den fælles struktur af immunglobuliner svarer til bogstavet "Y". Der er fem typer af immunglobuliner, der præsenterer morfologiske, funktionelle og lokalitetsforskelle i organismen. De strukturelle forskelle i antistofferne er ikke i form, men i deres sammensætning; hver type har et specifikt mål.

Det immunologiske respons fremmes af immunoglobuliner er meget specifikt og er en yderst kompleks mekanisme. Stimuleringen for dens sekretion af cellerne aktiveres i nærvær af midler, der er fremmede for organismen, såsom bakterier. Immunoglobulins funktion vil være at binde til det fremmede element og eliminere det.

Immunoglobuliner eller antistoffer kan forekomme både i blodet og i de membranholdige overflader af organerne. Disse biomolekyler udgør vigtige elementer inden for det menneskelige legemes forsvarssystem.

indeks

• 1 struktur
  • 1.1 Tung kæder
  • 1.2 Lette kæder
  • 1.3 Segmenter Fc og Fab
• 2 typer
  • 2.1 Immunoglobulin G (IgG)
  • 2.2 Immunoglobulin M (IgM)
  • 2.3 Immunoglobulin A (IgA)
  • 2,4 Immunoglobulin E (IgE)
  • 2,5 Immunoglobulin D (IgD)
  • 2.6 Ændring af type
• 3 funktioner
  • 3.1 Generelle funktioner
  • 3.2 Specifikke funktioner
• 4 referencer

struktur

Antistoffernes struktur indeholder aminosyrer og kulhydrater, oligosacchariderne. Den overvejende forekomst af aminosyrer, deres mængde og fordeling er, hvad der bestemmer immunoglobulins struktur.

Som alle proteiner har immunoglobuliner primær, sekundær, tertiær og kvaternær struktur, der bestemmer deres typiske udseende.

I betragtning af antallet af aminosyrer, som de har til stede, har immunoglobuliner to typer af kæder: tung kæde og let kæde. I overensstemmelse med sekvensen af ​​aminosyrer i sin struktur har hver af kæderne desuden en variabel region og en konstant region.

Tunge kæder

De tunge kæder af immunoglobuliner svarer til polypeptid enheder fremstillet af 440 aminosyresekvenser.

Hvert immunoglobulin har 2 tunge kæder, og hver af disse har en variabel region og en konstant region. Den konstante region har 330 aminosyrer og de variable 110 aminosyrer sekventeres.

Strukturen af ​​den tunge kæde er forskellig for hver immunoglobulin. De er i alt 5 typer tung kæde, der bestemmer typerne af immunglobulin.

De tunge kæde typer identificeres af de græske bogstaver y, μ, α, ε, δ for henholdsvis immunglobuliner IgG, IgM, IgA, IgE og IgD.

Den konstante region af de tunge kæder e og μ er dannet af fire domæner, mens de der svarer til a, y, δ har tre. Så vil hver konstant region være forskellig for hver type immunoglobulin, men almindelig for immunoglobuliner af samme type.

Den variable region af den tunge kæde dannes af et enkelt immunoglobulindomæne. Denne region har en sekvens på 110 aminosyrer og vil være forskellig afhængigt af antistoffets specificitet for et antigen.

I strukturen af ​​de tunge kæder kan observeres en vinkling eller bøjning-kaldet hængsel - der repræsenterer det fleksible område af kæden.

Lette kæder

Immunglobulins lette kæder er polypeptider bestående af ca. 220 aminosyrer. Der er to typer lette kæder hos mennesker: kappa (κ) og lambda (λ), sidstnævnte med fire undertyper. De konstante og variable domæner har sekvenser på 110 aminosyrer hver.

Et antistof kan have to κ (kκ) lette kæder eller et par λ (λλ) kæder, men det er ikke muligt at have en af ​​hver type på samme tid.

Segmenterne Fc og Fab

Da hver immunoglobulin har en form svarende til en "Y", kan den opdeles i to segmenter. Det "lavere" segment, basen, kaldes den krystalliserbare fraktion eller Fc; mens armene i "Y" danner Fab eller en fraktion, der binder antigenet. Hver af disse strukturelle sektioner af immunoglobulinet udfører en anden funktion.

Fc segment

Fc-segmentet har to eller tre konstante domæner af de tunge kæder af immunoglobulin.

Fc kan binde til proteiner eller en specifik receptor i basofiler, eosinofiler eller mastceller, så det inducerer det specifikke immunrespons, der vil eliminere antigenet. Fc svarer til carboxyl-enden af ​​immunoglobulinet.

Segment Fab

Fab-fraktionen eller -segmentet af et antistof indeholder de variable domæner ved dets ender, udover de konstante domæner af de tunge og lette kæder.

Det konstante domæne af den tunge kæde fortsættes med domænerne af Fc-segmentet, der danner hængslet. Svarer til den aminoterminale ende af immunoglobulinet.

Betydningen af ​​Fab-segmentet er, at den tillader binding med antigener, fremmede stoffer og potentielt skadelige stoffer.

De variable domæner af hver immunoglobulin garanterer deres specificitet for et givet antigen; Denne egenskab tillader endda dens anvendelse i diagnosticering af inflammatoriske og smitsomme sygdomme.

typen

De hidtil ukendte immunglobuliner besidder en specifik tung kæde, som er konstant for hver af disse og forskellen mellem de andre.

Der er fem sorter af tunge kæder, der bestemmer fem typer immunoglobuliner, hvis funktioner er forskellige.

Immunoglobulin G (IgG)

Immunoglobulin G er den mest talrige sort. Den har en tung gamma kæde og præsenteres i unimolekylær eller monomer form.

IgG er den mest rigelige i både blodserum og vævsrum. Minimale ændringer i aminosyresekvensen af ​​sin tunge kæde bestemmer dens opdeling i undertyper: 1, 2, 3 og 4.

Immunoglobulin G har en sekvens på 330 aminosyrer i dets Fc-segment og en molekylvægt på 150.000, hvoraf 105.000 svarer til dens tunge kæde.

Immunoglobulin M (IgM)

Immunoglobulin M er en pentamer, hvis tunge kæde er μ. Dens molekylvægt er høj, ca. 900 000.

Aminosyresekvensen af ​​sin tunge kæde er 440 i sin Fc-fraktion. Det findes overvejende i blodserum, der repræsenterer 10-12% af immunglobuliner. IgM har kun en subtype.

Immunoglobulin A (IgA)

Det svarer til den tunge kæde type α, og repræsenterer 15% af de samlede immunglobuliner. IgA findes i både blod og sekret, herunder modermælk, i form af en monomer eller dimer. Molekylvægten af ​​dette immunoglobulin er 320.000, og den har to subtyper: IgA1 og IgA2.

Immunoglobulin E (IgE)

Immunoglobulin E udgøres af den tunge kæde type e og er meget begrænset i serum, omkring 0,002%.

IgE har en molekylvægt på 200.000 og er til stede som en monomer hovedsageligt i serum, næseslim og spyt. Det er også almindeligt at finde denne immunoglobulin inden for basofile og mastceller.

Immunoglobulin D (IgD)

Den tunge kædesort δ svarer til immunoglobulin D, hvilket repræsenterer 0,2% af de samlede immunglobuliner. IgD har en molekylvægt på 180.000 og er struktureret i form af monomer.

Det er relateret til B-lymfocytter, der er fastgjort til overfladen af ​​disse. Imidlertid er funktionen af ​​IgD ikke klar.

Ændring af type

Immunoglobuliner kan undergå en strukturændring, som skyldes behovet for forsvar mod et antigen.

Denne ændring skyldes funktionen af ​​B-lymfocytter til at danne antistoffer ved egenskaben af ​​adaptiv immunitet. Den strukturelle ændring er i den konstante region i den tunge kæde uden at ændre det variable område.

En ændring af type eller klasse kan forårsage, at en IgM passerer til IgG eller IgE, og dette sker som et respons induceret af interferon gamma eller interleukiner IL-4 og IL-5.

funktioner

Immunoglobulins rolle i immunsystemet er af afgørende betydning for organismenes forsvar.

Immunoglobuliner er en del af det humoral immunsystem; det vil sige, de er stoffer, der udskilles af celler for beskyttelse mod patogene eller skadelige stoffer. 

De giver et effektivt middel til forsvar, effektiv, specifik og systematisk, har stor værdi som en del af immunsystemet. De har generelle og specifikke funktioner inden for immuniteten:

Generelle funktioner

Antistoffer eller immunoglobuliner opfylder begge uafhængige funktioner og aktiverer celle-medieret effektor og sekretoriske reaktioner.

Antigen-antistof binding

Immunoglobuliner har funktionen af ​​bindende antigene midler på en specifik og selektiv måde.

Dannelsen af ​​antigen-antistofkomplekset er hovedfunktionen af ​​et immunoglobulin, og det er derfor immunresponset, der kan stoppe virkningen af ​​antigenet. Hvert antistof kan binde til to eller flere antigener på samme tid.

Effector funktioner

Det meste af tiden tjener antigen-antistofkomplekset som begyndelsen til at aktivere specifikke cellulære responser eller til at initiere en sekvens af hændelser, der bestemmer elimineringen af ​​antigenet. De to mest almindelige effektorresponser er cellebinding og komplementaktivering.

Cellebinding afhænger af tilstedeværelsen af ​​specifikke receptorer for Fc-segmentet af immunoglobulinet, når det er blevet bundet til antigenet.

Celler som mastceller, eosinofiler, basofiler, lymfocytter og phagocytter har disse receptorer og tilvejebringer mekanismer til fjernelse af antigener.

Aktivering af komplementkaskade er en kompleks mekanisme, der involverer starten af ​​en sekvens, så slutresultatet er sekretion af giftige stoffer, der eliminerer antigener.

Specifikke funktioner

For det første udvikler hver type immunoglobulin en specifik forsvarsfunktion:

Immunoglobulin G

- Immunoglobulin G giver det meste af forsvaret mod antigenstoffer, herunder bakterier og vira.

- IgG aktiverer mekanismer såsom komplement og fagocytose.

- Konstitutionen af ​​specifik IgG for et antigen er holdbart.

- Det eneste antistof, som moderen kan overføre til børnene under graviditeten, er IgG.

Immunoglobulin M

- IgM er antistoffet med hurtigt respons på skadelige og smitsomme stoffer, da det giver øjeblikkelig virkning, indtil den er erstattet af IgG.

- Dette antistof aktiverer cellereaktioner inkorporeret i lymfocytmembranen og humorale reaktioner som komplementet.

- Det er den første immunoglobulin, der syntetiserer mennesket.

Immunoglobulin A

- Virker som en forsvarsbarriere mod patogener, der ligger på overfladerne af slimhinder.

- Det er til stede i respiratorisk slimhinder, fordøjelsessystem, urinveje og også i sekretioner som spyt, næseslim og tårer.

- Selv om dens komplementaktivering er lav, kan den associeres med lysozym for at eliminere bakterier.

- Tilstedeværelsen af ​​immunoglobulin D i både modermælk og colostrum gør det muligt for en nyfødt at erhverve det under amning.

Immunoglobulin E

- Immunoglobulin E giver en stærk forsvarsmekanisme mod allergenproducerende antigener.

- Samspillet mellem IgE og et allergen vil fremkalde inflammatoriske stoffer, der er ansvarlige for symptomer på allergier, såsom nysen, hoste, elveblest, øget tårer og næseslim..

- IgE kan også kobles til overfladen af ​​parasitterne ved hjælp af dets Fc-segment, hvilket frembringer en reaktion, der forårsager død af disse.

Immunoglobulin D

- Den monomere struktur af IgD er bundet til B-lymfocytter, der ikke har interageret med antigener, så de virker som receptorer.

- IgD-funktionen er uklar.

referencer

1. (s.f.) Medicinsk definition af immunglobulin. Gendannet fra medicinenet.com
2. Wikipedia (s.f.). Antistof. Hentet fra en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Inmunoglobulins. Gendannet fra sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f.). Immunoglobuliner og andre molekyler af B-celler. Generelt immunologi kursus. Genoprettet fra ugr.es
5. (s.f.) Introduktion til immunoglobuliner. Hentet fra thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Immunsystemet anatomi. Gendannet fra emedicine.medscape.com
7. Biochemistryquestions (2009). Immunoglobuliner: struktur og funktioner. Genoprettet fra biochemistryquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Immunglobuliner - struktur og funktion. Hentet fra microbiologybook.org