8 Faktorer der påvirker enzymatisk aktivitet

den faktorer der påvirker enzymatisk aktivitet er de agenser eller tilstande, som kan ændre enzymernes funktion. Enzymer er en klasse af proteiner, hvis funktion er at fremskynde biokemiske reaktioner. Disse biomolekyler er essentielle for alle former for liv, planter, svampe, bakterier, protister og dyr.

Enzymer er essentielle i forskellige vigtige reaktioner for organismer, såsom eliminering af giftige forbindelser, nedbrydning af mad og generering af energi.

Således er enzymer som molekylære maskiner, der letter cellernes opgaver, og i mange tilfælde påvirkes eller favoriseres deres funktion under visse betingelser.

Liste over faktorer, der påvirker enzymatisk aktivitet

Enzymkoncentration

Når koncentrationen af ​​enzymer stiger, øges reaktionshastigheden proportionalt. Dette gælder dog kun op til en vis koncentration, for i et bestemt øjeblik bliver hastigheden konstant.

Denne egenskab anvendes til at bestemme aktiviteten af ​​serum enzymer (blodserum) til diagnosticering af sygdomme.

Substratkoncentration

Forøgelse af substratkoncentrationen øger reaktionshastigheden. Dette skyldes, at flere substratmolekyler vil kollidere med enzymmolekylerne, så produktet vil danne sig hurtigere.

Når en bestemt koncentration af substrat overskrides, vil der imidlertid ikke være nogen virkning på reaktionshastigheden, da enzymerne ville være mættede og køre med maksimal hastighed.

pH

Ændringer i koncentrationen af ​​hydrogenioner (pH) påvirker signifikant enzymernes aktivitet. Fordi disse ioner har ladning, genererer de attraktive og afstødende kræfter mellem enzymerne hydrogen og ionbindinger. Denne interferens frembringer ændringer i form af enzymerne og påvirker således deres aktivitet.

Hvert enzym har en optimal pH, hvor reaktionshastigheden er maksimal. Således afhænger den optimale pH for et enzym af, hvor det normalt virker.

For eksempel har intestinale enzymer en optimal pH på ca. 7,5 (lidt basisk). I modsætning hertil har enzymerne i maven en optimal pH på ca. 2 (meget sure).

salthed

Koncentrationen af ​​salte påvirker også det ioniske potentiale og kan derfor blande sig i visse forbindelser af enzymerne, som kan være en del af det aktive sted deraf. I disse tilfælde vil den enzymatiske aktivitet, som med pH, blive påvirket.

temperatur

Når temperaturen stiger, øges den enzymatiske aktivitet og følgelig reaktionshastigheden. Men meget høje temperaturer denaturerer enzymerne, det betyder, at overskydende energi bryder de bindinger, der opretholder deres struktur, hvilket får dem til ikke at fungere optimalt.

Således falder reaktionshastigheden hurtigt, da den termiske energi denaturerer enzymerne. Denne effekt kan observeres grafisk i en klokkeformet kurve, hvor reaktionshastigheden er relateret til temperaturen.

Temperaturen, hvor den maksimale reaktionshastighed opstår, kaldes enzymets optimale temperatur, som observeres ved kurvens højeste punkt.

Denne værdi er forskellig for de forskellige enzymer. Imidlertid har de fleste enzymer i menneskekroppen en optimal temperatur på omkring 37,0 ° C.

Sammenfattende øges reaktionshastigheden som følge af stigningen i kinetisk energi i takt med at temperaturen forøges. Effekten af ​​brydningen af ​​foreningen vil dog forøges, og reaktionshastigheden vil begynde at falde.

Produktkoncentration

Akkumuleringen af ​​reaktionsprodukterne reducerer generelt enzymets hastighed. I nogle enzymer kombinerer produkterne med deres aktive sted, der danner et løs kompleks og derfor hæmmer enzymets aktivitet.

I levende systemer forhindres denne type inhibering sædvanligvis ved hurtig eliminering af de dannede produkter.

Enzymatiske aktivatorer

Nogle af enzymerne kræver tilstedeværelsen af ​​andre elementer for at fungere bedre, disse kan være uorganiske metalkationer, såsom Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, Ca²⁺, co²⁺, Cu²⁺, na⁺, K⁺, etc.

Sjældent er også anioner nødvendige til enzymatisk aktivitet, for eksempel: chloridanionen (Cl) for amylasen. Disse små ioner kaldes enzymkofaktorer.

Der er også en anden gruppe af elementer, der favoriserer aktiviteten af ​​enzymer, kaldet coenzymer. Coenzym er organiske molekyler, der indeholder kulstof, såsom de vitaminer, der findes i fødevarer.

Et eksempel er vitamin B12, som er coenzymet af methioninsyntase, et enzym der er nødvendigt for metabolismen af ​​proteiner i kroppen.

Enzyminhibitorer

Enzyminhibitorer er stoffer, som negativt påvirker enzymernes funktion og derfor sænker eller i nogle tilfælde stopper katalyse.

Der er tre almindelige typer af enzymhæmning: konkurrencedygtig, ikke-konkurrencedygtig og substratinhibering:

Konkurrencedygtige hæmmere

En konkurrencedygtig hæmmer er en kemisk forbindelse, der ligner et substrat, der kan reagere med enzymets aktive sted. Når det aktive sted af et enzym er blevet bundet til en konkurrencedygtig inhibitor, kan substratet ikke binde til enzymet.

Ikke-konkurrencedygtige hæmmere

En ikke-konkurrencedygtig hæmmer er også en kemisk forbindelse, der binder til et andet sted på det aktive sted af et enzym, der kaldes allosterisk site. Som et resultat ændrer enzymet form og kan ikke længere binde til dets substrat, så enzymet ikke kan fungere ordentligt.

referencer

1. Alters, S. (2000). Biologi: Forstå livet (3. udgave). Jones og Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokemi (8. udgave). W. H. Freeman og Company.
3. Russell, P .; Wolfe, S .; Hertz, P .; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biologi: Den dynamiske videnskab (1. udgave). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S .; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Kemi til i dag: Generel, organisk og biokemi (9. udgave). Cengage Learning.
5. Stoker, H. (2013). Organisk og Biologisk Kemi (6. udgave). Brooks / Cole Cengage Learning.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Grundlag for biokemi: Livet på Molekylært niveau (5. udgave). Wiley.