Apoenzyme Egenskaber, Funktioner og Eksempler



en apoenzym Det er proteindelen af ​​et enzym, derfor er det også kendt som apoprotein. Apoenzymet er inaktivt, det vil sige, det kan ikke udføre sin funktion af at udføre en bestemt biokemisk reaktion, og den er ufuldstændig, indtil den tilslutter sig andre molekyler kendt som cofaktorer.

Proteindelen (apoenzyme) sammen med en cofaktor danner et komplet enzym (holoenzym). Enzymer er proteiner, som kan øge hastigheden af ​​biokemiske processer. Nogle enzymer har brug for deres kofaktorer til at udføre katalysen, mens andre ikke har brug for dem.

indeks

  • 1 Hovedkarakteristika
    • 1.1 De er proteinstrukturer
    • 1.2 De er en del af konjugerede enzymer
    • 1.3 De indrømmer en række kofaktorer
  • 2 Apoenzymernes funktioner
    • 2.1 Opret holoenzymer
    • 2.2 Opstår katalytisk virkning
  • 3 eksempler
    • 3.1 Carbonanhydrase
    • 3.2 Hemoglobin
    • 3,3 cytochromoxidase
    • 3.4 Alkoholdehydrogenase
    • 3,5 pyruvat kinase
    • 3,6 pyruvatcarboxylase
    • 3,7 Acetyl Coenzym En carboxylase
    • 3,8 monoaminoxidase
    • 3,9 lactat dehydrogenase
    • 3.10 Catalase
  • 4 referencer

Hovedkarakteristika

De er proteinstrukturer

Apoenzymerne svarer til proteindelen af ​​et enzym, som er molekylerne, hvis funktion er at fungere som katalysatorer mod visse kemiske reaktioner i kroppen.

De er en del af konjugerede enzymer

Enzymer, som ikke kræver cofaktorer, er kendt som enkle enzymer, såsom pepsin, trypsin og urease. I modsætning hertil er enzymer, der kræver en bestemt cofaktor, kendt som konjugerede enzymer. Disse er sammensat af to hovedkomponenter: cofaktoren, som er non-proteinstrukturen; og apoenzymen, proteinstrukturen.

Kofaktoren kan være en organisk forbindelse (fx et vitamin) eller en uorganisk forbindelse (fx en metalion). Den organiske cofaktor kan være et coenzym eller en protesgruppe. Et coenzym er en cofaktor, som er svagt bundet til enzymet og derfor let kan frigives fra enzymets aktive site.

De indrømmer en række kofaktorer

Der er mange cofaktorer, der går sammen med apoenzymer for at producere holoenzymer. De fælles coenzymer er NAD +, FAD, coenzym A, vitamin B og vitamin C. De almindelige metalioner, der binder med apoenzymer, er blandt andet jern, kobber, calcium, zink og magnesium..

Kofaktorerne binder tæt eller let med apoenzymet for at omdanne apoenzymet til et holoenzym. Når cofaktoren er fjernet fra holoenzymet, bliver det igen apoenzyme, hvilket er inaktivt og ufuldstændigt.

Apoenzyme funktioner

Opret holoenzymer

Apoenzymernes hovedfunktion er at give anledning til holoenzymerne: Apoenzymerne er forenet med en cofactor, og fra dette link genereres et holoenzym.

Opstår katalytisk virkning

Katalyse refererer til den proces, gennem hvilken det er muligt at fremskynde nogle kemiske reaktioner. Takket være apoenzymerne er holoenzymerne afsluttet og kan aktivere deres katalytiske virkning.

eksempler

Carbonanhydrase

Carbonanhydrase er et afgørende enzym i dyreceller, planteceller og i miljøet for at stabilisere kuldioxidkoncentrationerne.

Uden dette enzym ville omdannelsen af ​​kuldioxid til bicarbonat - og omvendt - være ekstremt langsom, hvilket ville gøre det næsten umuligt at gennemføre vitale processer, såsom fotosyntese i planter og udånding under åndedræt..

hæmoglobin

Hæmoglobin er et globulært protein til stede i røde blodlegemer fra hvirveldyr og i plasma af mange hvirvelløse dyr, hvis funktion er at transportere ilt og kuldioxid.

Sammenslutningen af ​​ilt og kuldioxid til enzymet forekommer på et sted kaldet hængruppen, som er ansvarlig for at give den røde farve til blodet af hvirveldyr.

Cytochromoxidase

Cytochromoxidase er et enzym, der er til stede i de fleste celler. Den indeholder jern og en porfyrin.

Dette oxidant enzym er meget vigtigt for processen med at opnå energi. Det findes i mitokondrie membranen, hvor det katalyserer overførslen af ​​elektroner fra cytokrom til oxygen, hvilket i sidste ende fører til dannelsen af ​​vand og ATP (energi molekyle).

Alkohol dehydrogenase

Alkohol dehydrogenase er et enzym, der primært findes i lever og mave. Dette apoenzyme katalyserer det første trin i alkoholens metabolisme; det vil sige oxidationen af ​​ethanol og andre alkoholer. På denne måde omdanner de dem til acetaldehyd.

Dets navn angiver virkningsmekanismen i denne proces: præfikset "des" betyder "nej", og "hydro" refererer til et hydrogenatom. Således er funktionen af ​​alkohol dehydrogenase at fjerne et hydrogenatom fra alkohol.

Pyruvat kinase

Pyruvatkinase er apoenzymet, der katalyserer det sidste trin i den cellulære proces med glukosedbrydning (glycolyse).

Dens funktion er at fremskynde overførslen af ​​en phosphatgruppe fra phosphoenolpyruvat til adenosindiphosphat, hvilket producerer et pyruvatmolekyle og et af ATP.

Pyruvatkinase har 4 forskellige former (isoenzymer) i de forskellige væv af dyr, som hver især har særlige kinetiske egenskaber, der er nødvendige for at tilpasse sig de metaboliske krav i disse væv..

Pyruvatcarboxylase

Pyruvatcarboxylase er enzymet, der katalyserer carboxylering; det vil sige overførslen af ​​en carboxylgruppe til et pyruvatmolekyle til dannelse af oxaloacetat.

Det katalyserer specifikt i forskellige væv, for eksempel: i lever og nyre accelererer de indledende reaktioner for syntese af glucose, mens i fedtvæv og hjerne fremmer syntesen af ​​lipider fra pyruvat.

Det er også involveret i andre reaktioner, der er en del af kulhydratbiosyntese.

Acetyl-coenzym En carboxylase

Acetyl-CoA carboxylase er et vigtigt enzym i metabolisme af fedtsyrer. Det er et protein, der findes i både dyr og planter og præsenterer flere underenheder, som katalyserer forskellige reaktioner.

Dens funktion er grundlæggende at overføre en carboxylgruppe til acetyl-CoA for at omdanne den til malonylco-enzym A (malonyl-CoA).

Det har 2 isoformer, kaldet ACC1 og ACC2, som afviger i deres funktion og fordeling i pattedyrvæv.

Monoaminoxidase

Monoaminoxidase er et enzym, som er til stede i nervevæv, hvor det spiller vigtige roller ved inaktivering af visse neurotransmittere, såsom serotonin, melatonin og epinephrin..

Deltager i biokemiske reaktioner for nedbrydning af forskellige monoaminer i hjernen. I disse oxidative reaktioner anvender enzymet oxygen for at fjerne en aminogruppe fra et molekyle og producere et aldehyd (eller et keton) og den tilsvarende ammoniak.

Lactat dehydrogenase

Lactat dehydrogenase er et enzym, der findes i cellerne af dyr, planter og prokaryoter. Dens funktion er at fremme omdannelsen af ​​lactat til pyrodruesyre og omvendt.

Dette enzym er vigtigt ved cellulær respiration, hvorunder glucose, der stammer fra fødevarer, nedbrydes for at opnå nyttig energi til celler.

Selvom lactat dehydrogenase er rigeligt i væv, er niveauet af dette enzym lavt i blodet. Men når der er en skade eller sygdom, frigives mange molekyler i blodbanen. Lactat dehydrogenase er således en indikator for visse skader og sygdomme, såsom hjerteanfald, anæmi, kræft, hiv, blandt andre.

katalase

Catalase findes i alle organismer, der lever i nærværelse af ilt. Det er et enzym, som fremskynder reaktionen, hvorved hydrogenperoxid nedbrydes i vand og ilt. På den måde forhindrer den akkumulering giftige forbindelser.

Det hjælper således med at beskytte organer og væv mod skader forårsaget af peroxid, en forbindelse, der kontinuerligt produceres i talrige metaboliske reaktioner. I pattedyr findes det overvejende i leveren.

referencer

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Preliminær undersøgelse af serum lactat dehydrogenase (LDH) -prognnostisk biomarkør i carcinombryst. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Struktur af biotinyl-domænet af acetyl-coenzym En carboxylase bestemt ved MAD-fasning. struktur, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokemi (8. udgave). W. H. Freeman og Company.
  4. Butt, A. A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Forbindelsen af ​​serum lactat dehydrogenase niveau med udvalgte opportunistiske infektioner og HIV progression. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funktion af kulsyreanhydrase i blod. natur, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Strukturer og mekanisme af monoaminoxidasefamilien. Biomolekylære begreber, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Human pyruvatkinase M2: Et multifunktionelt protein. Protein Science, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W.W., Wallace, J.C., & Attwood, P.V. (2008). Struktur, mekanisme og regulering af pyruvatcarboxylase. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymer af pyruvatkinase. Transaktioner med biokemiske samfund, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologi (7. udgave) Cengage Learning.
  11. Supuran, C.T. (2016). Struktur og funktion af kulsyreanhydraser. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). Monoaminoxidaser: sikkerhed og usikkerhed. Nuværende Medicinsk Kemi, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Grundlag for biokemi: Livet på Molekylært niveau (5. udgave). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., & Li, L.Z. (2014). Er højere laktat en indikator for tumormetastatisk risiko? En pilot MRS undersøgelse ved anvendelse af hyperpolariseret13C-pyruvat. Akademisk Radiologi, 21(2), 223-231.