Calciumpumpe funktioner, typer, struktur og drift

den calciumpumpe Det er en struktur af protein natur, der er ansvarlig for transport af calcium gennem cellemembraner. Denne struktur er afhængig af ATP og betragtes som et ATPase-type protein, også kaldet Ca²⁺-ATPase.

Ca²⁺-ATPase findes i alle celler af eukaryote organismer og er essentielle for calciumhomeostase i cellen. Dette protein udfører en primær aktiv transport, da bevægelsen af ​​calciummolekylerne går imod dens koncentrationsgradient.

indeks

• 1 Kalciumpumpens funktioner
• 2 typer
• 3 struktur
  • 3.1 Pumpe PMCA
  • 3.2 SERCA pumpe
• 4 Driftsmekanisme
  • 4.1 SERCA pumper
  • 4,2 PMCA pumper
• 5 referencer

Calciumpumpeens funktioner

Ca²⁺ Det opfylder vigtige roller i cellen, så dens regulering i dem er afgørende for dens korrekte funktion. Ofte fungerer han som en anden messenger.

I ekstracellulære rum er koncentrationen af ​​Ca²⁺ det er ca. 10.000 gange større end inden for cellerne. En stigning i koncentrationen af ​​denne ion i celle-cytoplasmen udløser flere svar, såsom muskelkontraktioner, frigivelse af neurotransmitter og glycogen nedbrydning.

Der er flere måder at overføre disse ioner fra cellerne: passiv transport (ikke-specifik udgang), ionkanaler (bevægelse til fordel for dets elektrokemiske gradient), sekundær aktiv transport af antiport-typen (Na / Ca) og primær aktiv transport med pumpen. afhængig af ATP.

I modsætning til de andre mekanismer for forskydning af Ca²⁺, pumpen arbejder i vektorform. Det vil sige, at ionet bevæger sig i kun én retning, så det kun virker ved at udvise dem.

Cellen er yderst følsom overfor ændringer i koncentrationen af ​​Ca²⁺. Når man præsenterer en så markant forskel med sin ekstracellulære koncentration, er det derfor vigtigt at genoprette sine normale cytosoliske niveauer effektivt.

typen

Tre typer Ca er blevet beskrevet²⁺-ATPaser i dyrene af celler ifølge deres placeringer i cellerne; pumperne i plasmamembranen (PMCA), dem, der er placeret i det endoplasmatiske retikulum og den nukleare membran (SERCA), og dem, der findes i membranen af ​​Golgi-apparatet (SPCA).

SPCA-pumper transporterer også Mn-ioner²⁺ som er cofaktorer af forskellige enzymer i matrixen af ​​Golgi-apparatet.

Gærceller, andre eukaryotiske organismer og planteceller præsenterer andre typer af Ca²⁺-ATPasas meget særlig.

struktur

PMCA pumpe

I plasmamembranen fandt vi den aktive antipartiske Na / Ca-transport, som var ansvarlig for forskydningen af ​​en signifikant mængde Ca²⁺ i celler i hvile og aktivitet. I de fleste celler i ro er den ansvarlige for transport af calcium til ydersiden PMCA-pumpen.

Disse proteiner er sammensat af ca. 1.200 aminosyrer og har 10 transmembransegmenter. I cytosol er der 4 hovedenheder. Den første enhed indeholder den aminoterminale gruppe. Den anden har grundlæggende egenskaber, som gør det muligt at binde til syreaktiverende phospholipider.

I den tredje enhed er en asparaginsyre med katalytisk funktion og "nedstrøms" heraf et fluorescein-isotocyanatbindingsbånd i ATP-bindingsdomænet.

I den fjerde enhed er domænet for binding til calmodulin, genkendelsesstederne for visse kinaser (A og C) og bindingsbåndene af Ca²⁺ allosterisk.

SERCA Pump

SERCA pumper findes i store mængder i muskelcellernes sarkoplasmiske retikulum, og deres aktivitet er relateret til sammentrækning og afslapning i muskelbevægelsescyklussen. Dens funktion er at transportere Ca²⁺ fra cytosol af cellen til matrixen af ​​retikulumet.

Disse proteiner består af en enkelt polypeptidkæde med 10 transmembrane domæner. Dens struktur er stort set den samme som PMCA-proteinerne, men adskiller sig ved, at disse kun har tre enheder inden for cytoplasmaet med det aktive sted, der findes i den tredje enhed..

Funktionen af ​​dette protein kræver en belastningsbalance under transporten af ​​ionerne. To Ca²⁺ (ved hydrolyseret ATP) forskydes fra cytosolen til retikulumets matrix mod en meget høj koncentrationsgradient.

Denne transport foregår på en antiportisk måde, fordi der samtidig er to H⁺ de er rettet til cytosolen fra matrixen.

Driftsmekanisme

SERCA pumper

Transportmekanismen er opdelt i to tilstande E1 og E2. I E1-bindingsstederne, der har en høj affinitet for Ca²⁺ de er rettet mod cytosolen. I E2 er bindingsstederne rettet mod lumen af ​​retikulumet, der præsenterer en lav affinitet for Ca²⁺. De to Ca ioner²⁺ deltage efter overførslen.

Under foreningen og overførsel af Ca²⁺, Konformationsændringer forekommer, herunder åbningen af ​​M-domænet af proteinet, som er i retning af cytosolen. Ionerne forbindes så let til de to bindingssteder af domænet.

Sammenslutningen af ​​de to Ca-ioner²⁺ fremmer en række strukturelle ændringer i proteinet. Blandt dem er rotationen af ​​bestemte domæner (domæne A), som omorganiserer pumpeenhederne, muliggør åbningen mod retiklens matrix for at frigive ionerne, som afkobles takket være aftagelsen af ​​affiniteten i bindingsstederne.

H protonerne⁺ og vandmolekylerne stabiliserer bindingsstedet for Ca²⁺, forårsager domæne A at rotere tilbage til sin oprindelige tilstand, lukke adgang til det endoplasmatiske retikulum.

PMCA pumper

Denne type pumper findes i alle eukaryote celler og er ansvarlig for udvisningen af ​​Ca²⁺ mod det ekstracellulære rum for at opretholde en stabil koncentration i cellerne.

I dette protein transporteres en Ca ion²⁺ ved hydrolyseret ATP. Transport reguleres af niveauerne af calmodulinproteinet i cytoplasmaet.

Ved at øge koncentrationen af ​​Ca²⁺ cytosoliske, øge niveauerne af calmodulin, som binder calciumioner. Ca-komplekset²⁺-Calmodulin samles derefter til PMCA pumpe fastgørelsessted. Der opstår en konformationsændring i pumpen, der tillader åbningen at blive udsat for det ekstracellulære rum.

Calciumioner frigives, genoprette normale niveauer inde i cellen. Følgelig er Ca-komplekset²⁺-Calmodulin demonteres, og pumpens konformation vender tilbage til sin oprindelige tilstand.

referencer

1. Brini, M., & Carafoli, E. (2009). Calcium pumper i sundhed og sygdom. Fysiologiske anmeldelser, 89(4), 1341-1378.
2. Carafoli, E., & Brini, M. (2000). Calcium pumper: strukturelle grundlag for og mekanisme af calcium transmembran transport. Nuværende mening i kemisk biologi, 4(2), 152-161.
3. Devlin, T. M. (1992). Lærebog om biokemi: med kliniske korrelationer.
4. Latorre, R. (Ed.). (1996). Biofysik og cellulær fysiologi. University of Seville.
5. Lodish, H., Darnell, J. E., Berk, A., Kaiser, C. A., Krieger, M., Scott, M. P., & Matsudaira, P. (2008). Mollecular cellebiologi. Macmillan.
6. Pocock, G., & Richards, C. D. (2005). Menneskelig fysiologi: grundlaget for medicin. Elsevier Spanien.
7. Voet, D., & Voet, J. G. (2006). biokemi. Ed. Panamericana Medical.