Denaturering af proteiner, der forårsager det og konsekvenser



den denaturering af proteiner Den består af tabet af den tredimensionelle struktur ved forskellige miljømæssige faktorer, såsom temperatur, pH eller visse kemiske midler. Tabet af strukturen resulterer i tabet af den biologiske funktion associeret med det pågældende protein, uanset om det er enzymatisk, strukturelt, transportør..

Proteinets struktur er yderst følsom for ændringer. Destabiliseringen af ​​en enkelt bro af essentielt hydrogen kan denaturere proteinet. På samme måde er der interaktioner, der ikke er strengt nødvendige for at overholde proteinfunktionen, og i tilfælde af destabilisering har den ingen virkning på funktionen.

indeks

  • 1 Struktur af proteiner
    • 1.1 Primær struktur
    • 1.2 Sekundær struktur
    • 1.3 Tertiær struktur
    • 1.4 Kvartær struktur
  • 2 Faktorer, der forårsager denaturering
    • 2,1 pH
    • 2.2 Temperatur
    • 2.3 Kemiske stoffer
    • 2.4 Reduktionsmidler
  • 3 konsekvenser
    • 3.1 Renaturering
  • 4 chaperon proteiner
  • 5 referencer

Struktur af proteiner

For at forstå processerne for protein denaturering skal vi vide, hvordan proteiner er organiseret. Disse nuværende primære, sekundære, tertiære og kvaternære strukturer.

Primær struktur

Det er sekvensen af ​​aminosyrer, der udgør det nævnte protein. Aminosyrer er de grundlæggende byggesten i disse biomolekyler, og der er 20 forskellige typer, hver med særlige fysiske og kemiske egenskaber. De er sammenføjet ved hjælp af en peptidbinding.

Sekundær struktur

I denne struktur begynder denne lineære kæde af aminosyrer at foldes af hydrogenbindinger. Der er to grundlæggende sekundære strukturer: spiralen a, spiralformet; og det foldede ark β, når to lineære kæder er rettet parallelt.

Tertiær struktur

Involverer andre typer kræfter, der resulterer i specifik foldning af den tredimensionale form.

R-kæderne i aminosyreresterne, som udgør proteinets struktur, kan danne disulfidbroer, og de hydrofobe dele af proteinerne grupperes inde, mens de hydrofile dele står over for vandet. Van der Waals-styrkerne virker som en stabilisator af de beskrevne interaktioner.

Kvartær struktur

Den består af aggregater af protein enheder.

Når et protein denatureres, mister det den kvaternære, tertiære og sekundære struktur, medens den primære forbliver intakt. Proteiner, der er rige på disulfidbindinger (tertiær struktur) giver større modstand mod denaturering.

Faktorer der forårsager denaturering

En hvilken som helst faktor, der destabiliserer de ikke-kovalente bindinger, der er ansvarlige for at opretholde den naturlige struktur af proteinet, kan producere dens denaturering. Blandt de vigtigste kan vi nævne:

pH

Ved meget ekstreme pH-værdier, enten sure eller basale medier, kan proteinet miste sin tredimensionelle konfiguration. Overskuddet af H-ioner+ og OH- i midten destabiliserer proteins vekselvirkninger.

Denne ændring i ionmønster producerer denaturering. Denatureringen ved pH kan være reversibel i nogle tilfælde og i andre irreversible.

temperatur

Termisk denaturering opstår, når temperaturen stiger. I organismer, der lever i gennemsnitlige miljøforhold, begynder proteiner at destabilisere ved temperaturer over 40 ° C. Det er klart, at proteinerne fra termofile organismer kan modstå disse temperaturområder.

Forhøjelser i temperatur resulterer i øgede molekylære bevægelser, som påvirker hydrogenbindinger og andre ikke-kovalente bindinger, hvilket resulterer i tab af tertiær struktur.

Disse stigninger i temperatur fører til et fald i reaktionshastigheden, hvis vi taler om enzymer.

Kemiske stoffer

Polære stoffer - som urea - i høje koncentrationer påvirker hydrogenbindinger. Desuden kan ikke-polære stoffer have lignende konsekvenser.

Vaskemidler kan også destabilisere proteinstrukturen; Det er imidlertid ikke en aggressiv proces, og de er for det meste reversible.

Reduktionsmidler

B-mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) er et kemisk middel, der ofte anvendes i laboratoriet til at deature proteiner. Det er ansvarligt for at reducere disulfidbroerne mellem aminosyreresterne. Det kan destabilisere den tertiære eller kvaternære struktur af proteinet.

Et andet reduktionsmiddel med lignende funktioner er ditithreitol (DTT). Derudover er andre faktorer, der bidrager til tabet af den native struktur i proteiner, tungmetaller i høje koncentrationer og ultraviolet stråling.

indvirkning

Når denaturering opstår, mister proteinet sin funktion. Proteiner fungerer optimalt, når de er i deres oprindelige tilstand.

Funktionstabet er ikke altid forbundet med en denatureringsproces. En lille ændring i proteinstrukturen kan føre til tab af funktion uden destabilisering af hele den tredimensionale struktur.

Processen kan eller ikke være irreversibel. I laboratoriet, hvis betingelserne er vendt, kan proteinet vende tilbage til dets oprindelige konfiguration.

renaturering

Et af de mest kendte og afvigende forsøg på renaturering blev påvist i Ribonuclease A.

Når forskerne tilsatte denatureringsmidler såsom urea eller β-mercaptoethanol, blev proteinet denatureret. Hvis disse midler blev fjernet, vendte proteinet tilbage til dets native konformation og kunne udføre sin funktion med en effektivitet på 100%.

En af de vigtigste konklusioner af denne forskning var at demonstrere eksperimentelt, at den tredimensionale konformation af proteinet er givet ved dets primære struktur.

I nogle tilfælde er denatureringsprocessen helt irreversibel. For eksempel, når vi tilbereder et æg, anvender vi varme til proteinerne (den vigtigste er albumin), der gør det op, den hvide tager et solidt, hvidligt udseende. Intuitivt kan vi konkludere med, at selv om vi køler det, vender den ikke tilbage til sin oprindelige form.

I de fleste tilfælde ledsages denatureringsprocessen af ​​tab af opløselighed. Det reducerer også viskositeten, diffusionshastigheden og krystalliserer lettere.

Chaperon proteiner

Chaperon- eller chaperoninproteiner er ansvarlige for at forhindre denaturering af andre proteiner. De undertrykker også visse interaktioner, som ikke er tilstrækkelige mellem proteinerne for at sikre en korrekt foldning af det samme.

Når medietemperaturen stiger, øger disse proteiner deres koncentration og virker ved at forhindre denaturering af andre proteiner. Derfor kaldes de også "heat shock proteins" eller HSP for dets akronym på engelsk (Heat Shock Proteins).

Chaperoninerne er analoge med et bur eller en tønde, der i sit indre beskytter proteinet af interesse. 

Disse proteiner, som reagerer på situationer med cellulær stress, er blevet rapporteret i forskellige grupper af levende organismer og er stærkt konserverede. Der er forskellige former for chaperoniner, og de klassificeres efter deres molekylvægt.

referencer

  1. Campbell, N. A., & Reece, J. B. (2007). biologi. Ed. Panamericana Medical.
  2. Devlin, T. M. (2004). Biokemi: lærebog med kliniske anvendelser. Jeg vendte om.
  3. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokemi: tekst og atlas. Ed. Panamericana Medical.
  4. Melo, V., Ruiz, V. M., & Cuamatzi, O. (2007). Biokemi af metaboliske processer. Reverte.
  5. Pacheco, D., & Leal, D. P. (2004). Medicinsk biokemi. Editorial Limusa.
  6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). biokemi. Editorial Limusa.
  7. Sadava, D., & Purves, W. H. (2009). Livet: Biologiens videnskab. Ed. Panamericana Medical.
  8. Tortora, G.J., Funke, B.R., og Case, C.L. (2007). Introduktion til mikrobiologi. Ed. Panamericana Medical.
  9. Voet, D., Voet, J.G., & Pratt, C.W. (2007). Grundlag for biokemi. Ed. Panamericana Medical.