Hydrofobe interaktioner i hvad de er, biologisk betydning og eksempler



den Hydrofobe interaktioner (HI) de er de kræfter, som opretholder sammenhængen mellem apolære forbindelser nedsænket i en opløsning eller polært opløsningsmiddel. I modsætning til andre tegn vekselvirkninger ikke-kovalente, såsom hydrogenbinding, ioniske interaktioner eller van der Waals-kræfter, behøver hydrofobe interaktioner ikke afhænge af iboende egenskaber opløste stoffer, men snarere opløsningsmidler.

Et meget illustrativt eksempel på disse vekselvirkninger kan være den faseseparation, der opstår, når man forsøger at blande vand med olie. I dette tilfælde "interagerer" oliemolekylerne med hinanden som følge af at bestille vandmolekylerne omkring dem.

Forestillingen om disse vekselvirkninger eksisterer siden før fyrtredserne. Imidlertid blev udtrykket "hydrofob binding" opfundet af Kauzmann i 1959, mens han studerede de vigtigste faktorer stabilisere den tredimensionelle struktur af visse proteiner.

HI er de vigtigste ikke-specifikke interaktioner, der finder sted i biologiske systemer. De har også en vigtig rolle i en bred vifte af tekniske applikationer og den kemiske og farmaceutiske industri, som vi kender i dag.

indeks

  • 1 Hvad er hydrofobe interaktioner??
  • 2 Biologisk betydning
  • 3 Eksempler på hydrofobe interaktioner
    • 3.1 Membraner
    • 3.2 Proteiner
    • 3.3 Rengøringsmidler
  • 4 referencer

Hvad er de hydrofobe interaktioner??

Den fysiske årsag til HI er baseret på manglende evne til apolære stoffer til at danne hydrogenbindinger med vandmolekyler i en opløsning.

Er kendt som "ikke-specifikke interaktioner", fordi relateret til affiniteten mellem opløste molekyler, men snarere med tendensen af ​​vandmolekyler at opretholde deres egne interaktioner via hydrogenbindinger.

Ved kontakt med vand, upolære eller hydrofobe molekyler tendens til at aggregere spontant, for at opnå større stabilitet ved at reducere overfladearealet af kontakt med vand.

Denne effekt kan forveksles med en stærk attraktion, men det er kun en følge af stoffernes apolære karakter i forhold til opløsningsmidlet.

Forklaret ud fra et termodynamisk synspunkt forekommer disse spontane foreninger på jagt efter en energisk gunstig tilstand, hvor der er den mindste variation af fri energi (ΔG).

Eftersom .DELTA.G = AH - TΔS, den mest energetisk gunstig er den, hvor entropien (AS) er større, dvs. hvor der er færre vandmolekyler, hvis roterende og translatorisk frihed reduceres ved kontakt en ikke-polær solut.

Når apolære molekyler forbundet sammen, bundet af vandmolekyler, er en mere gunstig tilstand opnås, hvis disse molekyler forbliver adskilte, hver er omgivet af en "bur" af vandmolekyler i forskellige.

Biologisk betydning

HI har stor relevans, da de forekommer i en række biokemiske processer.

Disse processer konformationelle ændringer i proteiner, enzymsubstratet binding, subunit association af enzymkomplekser, aggregering og dannelse af biologiske membraner, stabilisering af proteiner i vandige opløsninger og andre er.

Kvantitativt, har forskellige forfattere til opgave at bestemme, hvad er betydningen af ​​HI i stabiliteten af ​​strukturen af ​​et stort antal proteiner og konkluderede, at disse interaktioner bidrager med mere end 50%.

Mange membranproteiner (integrerede og perifere) er forbundet med lipid-bilayerne takket være HI, når proteinerne i deres strukturer har domæner med hydrofob karakter. Endvidere afhænger stabiliteten af ​​den tertiære struktur af mange opløselige proteiner af HI.

Nogle teknikker i studiet af cellebiologi udnytte egenskaben besiddelse af nogle ioniske detergenter til at danne miceller, der er "halvkugleformet" struktur af amfifile forbindelser, ikke-polære regioner, som er forbundet med hinanden ved HI.

Miceller anvendes også i farmaceutiske undersøgelser, der involverer levering af fedtopløselige lægemidler, og deres dannelse er også afgørende for absorptionen af ​​komplekse vitaminer og lipider i den menneskelige krop.

Eksempler på hydrofobe interaktioner

membraner

Et glimrende eksempel på HI er dannelsen af ​​cellemembraner. Sådanne strukturer er sammensat af et dobbeltlag af phospholipider. Dens organisation er givet takket være den HI, der forekommer mellem de apolære haler i "afstødning" til det omgivende vandige miljø.

protein

HI har stor indflydelse på foldningen af ​​globulære proteiner, hvis biologisk aktive form opnås efter etableringen af ​​en bestemt rumlig konfiguration styret af tilstedeværelsen af ​​visse aminosyrerester i strukturen.

  • Sagen af ​​apomioglobin

Den apomyoglobin (myoglobin mangler hem) er et lille protein alfa-helix har tjent som en model til at studere foldningsprocessen og betydningen af ​​HI mellem ikke-polære rester i polypeptidkæden deraf.

I en undersøgelse af Dyson et al i 2006, hvor apomyoglobin muterede sekvenser blev anvendt, blev det påvist, at indledningen af ​​begivenheder folde dette afhænger primært af HI aminosyrer med upolære grupper af alfa-helixer.

Således betyder små ændringer indført i aminosyresekvensen vigtige modifikationer i den tertiære struktur, hvilket resulterer i misdannede og inaktive proteiner.

rengøringsmidler

Et andet klart eksempel på HI er handlingsmåden for kommercielle vaskemidler, som vi bruger til hjemlige formål hver dag.

Rengøringsmidler er amfipatiske molekyler (med en polær og en apolær region). De kan "emulgere" fedtstoffer, da de har evnen til at danne hydrogenbindinger med vandmolekyler og har hydrofob interaktioner med lipiderne i fedtstoffer.

Ved kontakt med fedt i en vandig opløsning, detergentmolekylerne associerer med hinanden, således at de ikke-polære haler ansigt, der omslutter lipidmolekyler og polare områder er udsat til overfladen af ​​micellen, indtastning kontakt med vand.

referencer

  1. Chandler, D. (2005). Grænseflader og drivkraft for hydrofob samling. Nature, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J. N., & Zeng, H. (2018). Modulation af hydrofob interaktion ved formidling af overflade nanoskala struktur og kemi, ikke monotonisk ved hydrofobicitet. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J.H., Wright, P.E., & Sheraga, H.A. (2006). Rollen af ​​hydrofobe interaktioner ved initiering og udbredelse af proteinfoldning. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C. A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5th ed.). Freeman, W. H. & Company.
  5. Luckey, M. (2008). Membranstrukturbiologi: med biokemiske og biofysiske fundamenter. Cambridge University Press. Hentet fra www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, E.E., Rosenberg, K.J. & Israelachvili, J. (2006). Nylige fremskridt med at forstå hydrofob interaktioner. Forsøg af National Academy of Sciences, 103 (43), 15739-15746.
  7. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). Lehninger principper for biokemi. Omega udgaver (5. udgave).
  8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
  9. Otto, S., & Engberts, J. B. F. N. (2003). Hydrofobe interaktioner og kemisk reaktivitet. Organisk og biomolekylær kemi, 1 (16), 2809-2820.
  10. Tempo, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Bidrag fra hydrofobe interaktioner til proteinstabilitet. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, T. P. (1998). Den rigtige årsag til, at olie og vand ikke blandes. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.