Maltasas egenskaber, syntese og funktioner



den maltase, også kendt som α-glucosidase, sur maltase, invertase glucose, glucosidosucrasa, lysosomal α-glucosidase eller glucoamylase maltase-er det enzym ansvarligt for hydrolyse af maltose i tarmepitelceller under de afsluttende trin i fordøjelsen af ​​stivelse.

Det tilhører klassen af ​​hydrolaser, specifikt til underklassen af ​​glycosidaser, som er i stand til at bryde a-glucosidbindingerne mellem glucosestoffer (EC 3.2.1.20). Denne kategori grupperer forskellige enzymer, hvis specificitet er rettet mod exo-hydrolysen af ​​terminale glycosider bundet af a-1,4-bindinger.

Nogle maltaser er i stand til at hydrolyse polysaccharider, men med meget lavere hastighed. Generelt efter frigivelsen af ​​maltasen frigives a-D-glucose-rester, dog kan enzymer af samme underklasse hydrolyse β-glucaner, hvorved β-D-glucoserester frigives.

Eksistensen af ​​malt enzymer blev oprindeligt demonstreret i år 1880, og det er nu kendt, at det ikke kun er til stede i pattedyr, men også i mikroorganismer såsom gær og bakterier såvel som i mange højere planter og korn..

Et eksempel på betydningen af ​​aktiviteten af ​​disse enzymer er relateret til Saccharomyces cerevisiae, organismen der er ansvarlig for produktionen af ​​øl og brød, som er stand til at nedbryde maltose og maltotriose ved at have maltase enzymer, hvis produkter metaboliseres til produkter fermenterende egenskaber af denne organisme.

indeks

  • 1 kendetegn
    • 1.1 hos pattedyr
    • 1,2 i gær
    • 1.3 I planter
  • 2 Sammenfatning
    • 2.1 hos pattedyr
    • 2.2 I gær
    • 2.3 I bakterier
  • 3 funktioner
  • 4 referencer

funktioner

Hos pattedyr

Maltase er et amfipatisk protein forbundet med membranen i tarmbørsteceller. Det er også kendt et isozym kendt som syre maltase, der er lokaliseret i lysosomer og i stand til at hydrolyse forskellige typer af glycosidbindinger i forskellige substrater, ikke kun maltose og a-1,4-bindinger. Begge enzymer deler mange strukturelle egenskaber.

Det lysosomale enzym har ca. 952 aminosyrer og behandles posttranslationelt ved glycosylering og peptidfjernelse ved de N- og C-terminale ender.

Undersøgelser udført med enzymet fra tarmen hos rotter og svin fastslår, at enzymet består af to underenheder, der adskiller sig i forhold til nogle fysiske egenskaber. Disse to underenheder stammer fra den samme polypeptidprecursor, som er skåret proteolytisk.

I modsætning til svin og rotter har enzymet hos mennesker ikke to subunits, men er en enkelt, med høj molekylvægt og højt glycosyleret (ved N- og O-glycosylering).

I gær

Gærmaltase, kodet af MAL62-genet, vejer 68 kDa og er et cytoplasmatisk protein, som eksisterer som en monomer og hydrolyserer et bredt spektrum af a-glucosider.

I gær er der fem isoenzymer kodet i de telomeriske zoner af fem forskellige kromosomer. Hvert kodende locus for MAL-genet omfatter også et genkompleks af alle de gener, der er involveret i maltos metabolisme, herunder permeasen og regulatoriske proteiner, som om det var en operon..

I planter

Det har vist sig, at enzymet, der er til stede i planter, er følsomt for temperaturer over 50 ° C, og at maltase forekommer i store mængder i spirede og ungerminerede korn.

Derudover er dette enzym under nedbrydning af stivelse specifikt for maltose, da det ikke virker på andre oligosaccharider, men slutter altid med dannelsen af ​​glucose.

syntese

Hos pattedyr

Mands tarmmaltase syntetiseres som en enkelt polypeptidkæde. Kulhydrater, der er rige på mannoserester, tilsættes co-transduktion ved glycosylering, hvilket synes at beskytte sekvensen af ​​proteolytisk nedbrydning.

Undersøgelser af biogenesen af ​​dette enzym tilstand, at den er samlet som et molekyle med høj molekylvægt i en "membranbundet" endoplasmatiske reticulum, og behandles derefter af pancreasenzymer og "re-glycosyleret" i Golgi kompleks.

I gær

I gær er der fem isoenzymer kodet i de telomeriske zoner af fem forskellige kromosomer. Hvert kodningssted for MAL-genet omfatter også et genkompleks af alle gener involveret i maltosemetabolismen, herunder permease og regulatoriske proteiner.

I bakterier

Systemet maltose metabolisme i bakterier, såsom E. coli, er magen til systemet lactose, især i genetiske organisation er ansvarlig for syntesen af ​​regulatoriske proteiner, transportbånd operon og enzymaktivitet på substratet (maltase ).

funktioner

I de fleste organismer, der har detekteret tilstedeværelsen af ​​enzymer, såsom maltase, dette enzym udøver den samme rolle: nedbrydning af disaccharider såsom maltose for at opnå produkter lettere opløseligt kulhydrat metaboliserbar.

I tarmen af ​​pattedyr spiller maltase en nøglerolle i de sidste trin af stivelsesforringelse. Mangler i dette enzym observeres sædvanligvis i patologier som glycogenose type II, som er relateret til opbevaring af glycogen.

I bakterier og gærreaktioner repræsenterer en katalysator af enzymer af denne type en vigtig energikilde i form af glucose, der kommer ind i den glycolytiske vej, med fermenterings- eller ikke-fermenteringsformål.

I planter, maltase, sammen med amylaser, deltager i nedbrydningen af ​​endosperm i frø, der er "sover", og som aktiveres af gibberelliner, hormoner regulerer plantevækst, som en forudsætning for spiring.

Også mange planter producerer forbigående stivelse i løbet af dagen har maltase specifik bidrager til nedbrydning mellemprodukter metabolisme natten over, og det bestemmes, at kloroplaster er den største opbevaring maltose i disse organismer.

referencer

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B., & Sica, V. (1968). Yderligere oprensning og karakterisering af syren a-glucosidase. Biochemical Journal, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosyntese af intestinale mikrovillar proteiner. Biochemical Journal, 210, 389-393.
  3. Davis, W. A. ​​(1916). III. Fordelingen af ​​maltase i planter. Funktionen af ​​maltase i stivelsesnedbrydning og dens indflydelse på plantens materialers amyloklastiske aktivitet. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
  4. ExPASy. Bioinformatics Resource Portal. (N.D.). Hentet fra enzym.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J. P., & Sharkey, T.D. (2005). Daylength og Circadian Effects on Stivelses Nedbrydning og Maltose Metabolisme. Plant Physiology, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E.E., & Lentze, M.J. (1988). Struktur, Biosyntese og Glycosylering af Human Small Intestinal. Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Kontrol af maltasesyntese i gær. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079-2084.
  8. Nomenklaturudvalget for Den Internationale Union af Biokemi og Molekylærbiologi (NC-IUBMB). (2019). Hentet fra qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Glykogenose type II (Acid Maltase Deficiency). Muskel & Nerve, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Dormanstudier i frø af Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amphiphil Pig Intestinal Microvillus Maltase / Glucoamylase Struktur og Specificitet. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.